Principalele proprietăți fizice și chimice ale aminoacizilor sunt amfoteri.
Conceptul amfoter înseamnă că substanța combină proprietățile ambelor acizi și baze. În soluție apoasă de aminoacizi acționează simultan ca acid - donori de protoni și ca bază - acceptori de protoni.
În cazul în care sarcina totală a aminoacizilor este 0, atunci această condiție este numită izoelectrică ei. PH-ul la care încărcătura de aminoacizi egal cu 0 este numit punctul izoelectric (pI, pI). punctul izoelectric depinde de structura radicalilor de aminoacizi:
§ pI majorității aminoacizilor este situată în intervalul de pH de la 5,5 (fenilalanină) la 6,3 (prolină)
§ IEP amino acizi acizi - glutamat la 3,2, 2,8 la aspartat,
§ IEP aminoacizi esențiali - histidină, 7.6-10.8 arginină, lizină 9,7.
Acuzația a aminoacidului depinde de valoarea pH-ului mediului și pe structura radicalului.
Prin reducerea concentrației ionilor de hidrogen în soluție (mediu alcalizare) crește separarea de amino și carboxi aminoacizi. Cu alte cuvinte, din aminoacizi separă o sarcină pozitivă și devine încărcat negativ. Când pH-ul scade soluția (acidifiere) este disponibilă în H + ionii sunt atașați la amino și carboxi - taxa devine pozitivă.
Punctul de plecare pentru înțelegerea cauzelor responsabile la un anumit aminoacid este valoarea punctului izoelectric. La aceasta trebuie să adăugăm paragraful de mai sus un lucru foarte important - pentru a schimba pH-ul punctului izoelectric este considerat relativ. Dacă pH-ul este sub valoarea PI - amino devine sarcină pozitivă atunci când pH-ul este mai mare - negativ.
Schimbarea încărcătura de aminoacid la schimbarea pH soluție
partea acidă sau alcalină.
Aminoacizii unite prin legături peptidice
Aminoacizii pot fi interconectate legături numite peptide, formând astfel o moleculă de polimer. Dacă numărul de aminoacizi este mai mică de 10, apoi o nouă conexiune este numită o peptidă; dacă este între 10 și 40 de aminoacizi - polipeptidă, dacă mai mult de 40 de aminoacizi - proteine.
Legătura peptidică este o legătură între # 945; grupa carboxil a unui aminoacid și # 945-amino grup de un alt aminoacid.
formarea legăturii peptidice
Dacă este necesar, apelați o peptidă de aminoacizi la toate numele adăugate la sufixul „-il“, numai ultimul aminoacid își păstrează numele neschimbată.
De exemplu, alanil-seril-triptofan sau # 947; -glutaminil-cisteinil-glicina (altfel numit glutation).
Prin peptida proprietăți obligațiuni includ:
Toți atomii sunt incluși în grupul de peptide sunt în același plan, atomii „H“ și „O“ sunt aranjate pe fiecare parte a legăturii peptidice.
radicali amino relativ la legăturile C-N axă situată la îndemână „diferit“, în poziția trans.
Două forme echivalente
Legătura peptidică are forma ceto și forma enol.
4. Capacitatea de a forma legături de hidrogen.
atomi de carbon și azot incluse în legătura peptidică sunt capabili să formeze două legături de hidrogen cu alte grupuri de peptide.
Legătura peptidică are caracter dublă legătură parțială.
Lungimea legăturii peptidice mai mică decât o singură legătură, este o structură rigidă, iar rotația în jurul dificilă. Dar, din moment ce, în plus față de o peptidă, proteină, există alte lanț de comunicare aminoacizi este capabil să se rotească în jurul axei principale, ceea ce dă o conformație diferită de proteină (aranjare spațială a atomilor).
Domenii de metabolismul aminoacizilor
Există trei surse de aminoacizi din celulă - flux de sânge, prăbușirea propriilor lor proteine intracelulare și sinteza de aminoacizi esențiali.
conversie mod suplimentar de aminoacizi depinde de tipul și funcția celulei, condițiile existenței sale și influențele hormonale. Gama de substanțe, celulele sunt obținute din aminoacizi, este extrem de largă.
