Una dintre proprietățile surprinzătoare ale enzimelor este specificitatea lor ridicat. Distinge specificitatea substratului (capacitatea de a se lega cu un anumit substrat sau grup de ele), iar specificitatea acțiunii sau a specificității reacției (capacitatea de a cataliza un anumit tip de reacție).
Specificitatea de legare a substratului la enzime diferite variază în mod semnificativ - unele enzime pot cataliza reacția implică doar un substrat, în timp ce cealaltă - cu mai multe substanțe chimice înrudite. De exemplu, numai hidrolize formidice formamidaza, în timp ce amidază hidrolizează orice amidă alifatică. În acest caz vorbim de pe enzime specificitatea înguste și largi.
Anterior, a fost, în general, atribuită specificitatea de substrat a enzimelor și a teoriei cheie de blocare. enzima (blocare) este potrivit doar substratul (cheie). În prezent însă, această teorie a fost dezvoltată în ipoteza Koshland induse sub substrat și enzimă. care este considerat standard. Conform acestei ipoteze, corespondența spațială între structurile centrului activ al enzimei și substratul este creat în momentul interacțiunii lor unul cu celălalt. In molecula de enzime mici modificări conformaționale induse rezultând în situsul catalitic al grupelor active funcțional orientează cea mai favorabilă pentru fluxul modului corespunzător de reacție. Substratul apar de asemenea transformări conformationala (vorbim despre stres apare în substrat), ceea ce face mai reactiv. Această ipoteză explică faptul că moleculele sunt foarte similare în formă la un substrat adevărat se poate lega de enzima, dar nu se transformă într-un produs, adică. E. Act ca inhibitori.
Specificitatea de substrat a enzimelor, astfel încât au exprimat cele mai multe dintre ele sunt capabili să recunoască poziția substituenților la atomul de carbon anomeric, legarea și catalizarea conversiei doar unul dintre grupurile de anomeri. De exemplu, oxidaza rinichi D-aminoacid catalizează oxidarea unui număr de D-aminoacizi, dar nu acționează asupra L-amino acizi. Cu toate acestea, această regulă nu este absolută, și există enzime care catalizează conversia ambilor enantiomeri. Astfel, sintetaza substraturi glutamina din creier de oaie servește ca D- și L-acid glutamic.
Specificitatea activității enzimatice după cum se arată într-un grad ridicat și descrie capacitatea enzimelor de a cataliza o reacție chimică sau numai câteva reacții de același tip. Transformarea substratului de multe ori poate trece prin mai multe căi, și în orice reacții necatalizată care implică o transformare catalizator anorganic al materiei organice într-o multitudine însoțită produse secundare. Acest lucru nu are loc în cataliză enzimatică, reacția enzimatică și produsul nu conține contaminanți.
Mai mult, unele enzime au o specificitate stereochimică, adică un substrat capabil să distingă dreapta și stânga părțile laterale, și, de asemenea, să recunoască poziția spațială a atomilor. De exemplu, enzimele care scindează a- și b-metilglucozida, recunosc acești izomeri configuraționali sunt caracterizați prin specificitatea pentru ei. alcool dehidrogenaza care catalizează oxidarea etanolului recunoaște și clivează unul din perechea de atomi din CH2 etanol -în, și anume cea care este în pro-R poziția în raport cu centrul prochiral: