Enzimele au specificitate mai mare de acțiune decât a catalizatorilor anorganici. Distinge specificitate în raport cu tipul de reacție chimică catalizată de o enzimă și specificitate în raport cu substratul. Aceste două tipuri de specificitate caracteristice fiecărei enzime.
Specificitatea în ceea ce privește substratul - o preferință a enzimei substrat structură specifică în comparație cu alte substraturi. Distinge 4 tipuri de specificitate de substrat a enzimelor:
specificitate absolută - capacitatea enzimei de a cataliza conversia numai un substrat. De exemplu - glucokinazei fosforileaza glucoză numai, scindează arginase arginină numai, ureazei - uree.
specificitate relativă - enzima catalizează conversia substraturi multiple, având un tip de comunicare. De exemplu - scindează lipază legătura esterică din triacilglicerol.
Specificitatea grupului relativ - enzima catalizează conversia substraturi multiple, având un tip de conexiune, dar necesită prezența unor grupe funcționale în compoziția substraturilor. De exemplu, enzimele proteolitice toate scindeze legătura peptidică, dar pepsina - amină, formată din aminoacizi aromatici, chimotripsina - format de grupările carboxil ale aminoacizilor tripsină - legăturii peptidei formate prin gruparea carboxil a lizină, arginină.
specificitate stereochimică - enzima catalizează conversia doar un singur stereoizomer. De exemplu, aspartatdekarboksilaza bacteriană catalizează decarboxilarea tolkoL-aspartat și acționează acidul Nad-aspartic.
Specificitatea în ceea ce privește reacția
Fiecare enzimă catalizează reacția uneia sau a unui grup de același tip de reacții. De multe ori același compus chimic acționează ca un substrat pentru enzime diferite, fiecare dintre care este specific ea catalizează o reacție care conduce la formarea de produse diferite. Specificitatea tipului de reacție este baza unei singure clasificări a enzimelor.
CAPITOLUL 4 reglarea activității enzimei. Enzymology medical
Metode de reglementare a activității enzimei:
Schimbarea numărului de enzime.
Schimbările în eficiența catalitică a enzimei.
Modificarea condițiilor de reacție.
Reglementarea cantitatea de enzimă
Cantitatea de molecule de enzime în celula este determinată de raportul dintre cele două procese - viteza de sinteză și descompunere a moleculei de proteină enzimă.
Există două tipuri de enzime în celula:
Enzimele constitutive - sunt componente obligatorii ale celulei sunt sintetizate la o rată constantă în cantități constante.
enzime adaptive - formarea lor depinde de anumite condiții. Printre acestea sunt enzime inductibile și represibil.
Indusă, de regulă, sunt enzime cu funcție catabolice. Formarea acestora poate fi cauzata sau accelerată de substratul enzimei. Refulat de obicei anabolic enzime orientare. Inhibitor (represor) sinteza acestor enzime poate fi produsul final al reacției enzimatice.
Schimbarea eficienței catalitice a enzimelor
Acest tip de regulament poate fi realizată prin mai multe mecanisme.
Influența activatori și inhibitori asupra activității enzimei
Activatori moduri diferite pot crește activitatea enzimei:
formând un centru activ al enzimei;
facilitează formarea complexului enzimă-substrat;
stabilizează structura nativă a enzimei;
proteja grupările funcționale ale site-ului activ.
inhibitori ai enzimei de clasificare:
Inhibitorii nespecifici cauza Denaturarea a moleculei de enzimă - sunt acizi, baze, săruri de metale grele. Acțiunea lor nu este legată de mecanismul de cataliza enzimei.