Chimie și Inginerie Chimică
Miozină ATPase fiind, se referă la așa-numitele enzime de conversie a energiei, deoarece aceasta se realizează prin implicarea directă a transformării legături chimice a energiei în lucru mecanic. Pentru enzimele de acest tip se caracterizează printr-o legătură strânsă cu cataliză de rearanjamente conformaționale. Din cauza etoge posibila reglementare a activității enzimei acționând asupra grupului nu sunt incluse direct în site-ul activ. și atunci când sunt expuse la substanțe care afectează conformația proteinelor. Este evident că substratul (ATP) ar trebui, în majoritatea cazurilor, au un efect protector. stabilizarea structurii centrului activ. [C.398]
Pompa de sodiu servește ca K + -ATPaza. În prezent, în cele din urmă a constatat că mișcarea de Na + ATPaza responsabil stimulate de ionii de Na + și K și că această enzimă este vectoriala, t. E. Are o acțiune spațial direcționată. Datele cele mai convingătoare obținute în studiile 1 și K + -ATPaza in eritrocite de mamifere, pot fi rezumate după cum urmează. Dacă eritrocitele loc în condiții controlate, în apă distilată, acestea se umfla si devin usor membrana permeabila. Ca rezultat, celulele își pierd valorile hemoglobinei și alte proteine citoplasmatice, precum și electrolit intern. O astfel de nuanță de celule roșii din sânge poate încărca acum o varietate de substanțe, deoarece după adăugarea de mediu izotonic acestea sunt din nou comprimat la dimensiunea normală și membranele lor devin din nou, ca de obicei, relativ impermeabil. In acest fel este posibil să se obțină fantome eritrocitare conținând ATP și Nones Na + și K în diferite [c.143]
Cum ar putea un astfel de aranjament este reflectată centre. atașarea cationii pe masa proprietăților sistemului enzimatic. 1 prezintă obținute în laboratorul nostru, precum și datele din literatură. caracterizator. YGM ion Ka „- .., K -ATPaza NA și pentru a compara o serie de alte facilități de cercetare din tabelul 1, precum și de extinse literatur√ de [c.100]
Format prin hidroliza completă a amestecului de monozaharide este aspirat în celule prin transport activ prin membrana celulară cu ajutorul ionilor de Na. ionii de Na sunt de asemenea necesare pentru activarea ATPaza. accelerând astfel hidroliza ATP și eliberați energia necesară pentru procesul de absorbție. [C.398]
trifosfataza Adenozina (ATP fosfogidrolazy, ATPase) enzime din clasa hidrolază catalizează hidroliza ATP, cu eliminarea unei molecule de fosforic kosh1evogo rest la tine și formează adenozin difosfat (ADP). Mol. compoziția subedinichiy masa, structura centrelor active, și mecanismul de acțiune al A. în dec. Sursele diferă considerabil. prezintă activitate Adenozintrifosfataznoy mai mult. enzimele individuale și tayuke complecși care constau din mai multe. enzime. A. In majoritatea cazurilor, activat ioni și Ca. In anumite-K și Na. KA includ, de asemenea enzime ATP sintetaza care catalizează sinteza ATP par cu hidroliza acestuia. [C.33]
membrane biologice constituie o structură dinamică. componente care sunt supuse metabolism rapid. Datorită acestui mediu lipvdnoe proteine membrana are capacitatea, în conformitate cu o modificare a condițiilor de funcționare pentru a modifica proprietățile fizico-chimice microviscosity ambalare, mobilitatea lor laterală în componentele bistrat, etc. Vastele proteinelor membranei bolschinstvo funcționează în cadrul ansamblurilor de oligomeri, de exemplu, în lanțul respirator al mitocondriilor. Proteinele de transport, de asemenea, organiza în asociati bistrat dimerilor (Ca -ATPazei), tetrameri (Ca / K -ATPaza), sau chiar mai complecși foarte supramoleculare. [C.316]
Actomiozin formate când compusul din myosin cu F-actina. Actomiozin, atât naturale cât și artificiale, de exemplu, compuși obținuți prin preparatele in vitro de înalt purificate F-miozină și actină, posedă activitate ATPase, care se deosebește de cea a miozinei, miozină activitatea ATPase este semnificativ crescută în prezența unor cantități stoichiometrice de F-actină. Enzima a fost activat actomiozin ionii de Mg si inhibat de etilendiaminotetraacetat (EDTA) și o concentrație mare de ATP, în timp ce miozinei ATPase este inhibată ionii de Mg. EDTA este activat și nu este inhibată de o concentrație mare de ATP. Valorile optime ale pH-ului pentru ambele enzime sunt de asemenea diferite. [C.650]
Enzime necesită o atenție deosebită, metalele activate, în primul rând a ATPazei activate de metale alcaline și alcalino-pământoase. K, Na-activat ATPase, de asemenea, supus acțiunii unui + este responsabil pentru fenomenele de transport active în membranele biologice. Ca, Mg-ATPazei aktivipyemaya determină procesele contractile mecano în sistemele biologice. în special în mușchi. In aceasta și în celălalt caz scindarea ATP catalizata ATPase, o sursă de energie necesară (pentru detalii suplimentare vezi Ref. [146]). chimie Bion-organica. o parte din care este chimia de metal-proteine, este acum devine un domeniu foarte relevant al științei. [C.416]
energie electrochimică a gradientului de protoni. Aceasta se produce atunci cand vschelenii acizii din celulele din procesul de fermentație. Acesta poate fi folosit pentru transportul substanțelor dizolvate în acesta. și pentru sinteza ATP, care se realizează în funcționarea ATPază protoni în sens invers. și anume ATP reacția sintaza. producția de energie vscheleniya datorate de produse de fermentație celulară poate fi destul de semnificative. Când homofermentative fermentarea acidului lactic. pe calculele efectuate. se poate ajunge la 30% din energia totală. produsă de celulă. Astfel. unele eubacteriile care primesc energie în procesul de fermentare. ATP poate fi sintetizat în reacții de fosforilare a substratului, și în continuare prin utilizarea Arn +. format la capătul de ieșire al produselor de fermentație din symport cu protoni. În consecință, eubacteriile cu tipul fermentativă obligately de energie deja au proton ATPazei. care funcționează în direcția sintezei ATP și hidroliza, adică catalizează interconversia reversibilă a celor două forme de energie metabolică [c.350]