Unele dintre membrana proteinelor pro-transmembranare perforat de timp (glicoforin) Dru-gie au mai multe site-uri (domenii) PIC-bistrat care intersectează fost consecvent.
domenii transmembranare, penetrant bistrat, au conformație # 945; helix. Nye resturile de aminoacizi polari sunt transformate în globulelor și contactul nepolare cu membrană lipidică-mi. Aceste proteine sunt denumite „E-răsfrîntă“, în comparație cu E-proteină solubilă în apă, în care majoritatea resturilor de aminoacizi hidrofobi sunt ascunse în interior, și aranjate pe suprafața hidrofilă.
Radicali încărcat amino acizi compris -ve aceste domenii lipsite de încărcare și protonate (-COOH) sau deprotonat (-NH2).
Proteinele de suprafață sau domenii integră TION proteinelor situate pe suprafața exterioară în toate membranele, glicozilate aproape întotdeauna. Reziduurile de oligozaharide pot fi atașate printr-o grupare amidă de grupări asparagină sau hidroxil serină și treo Nina.
Reziduurile oligozaharidice protejează proteina de proteoliza implicate în recunoașterea liganzilor sau adeziune.
Difuzia laterală a proteinelor
Unele proteine membrana sunt deplasate de-a lungul Xia bistrat (difuzie laterală) sau în DEZVOLTĂ în jurul unei axe perpendiculare pe suprafața sa.
De exemplu, enzima fosfolipaza A2. Comunicarea-ca viteza suprafeței citoplasmatică a membranei poate fi deplasat lateral pe suprafața bistratului și hidrolizează fosfolipide câteva mii pe minut până când se separă de membrană.
Difuzia laterală a proteinelor membranare integrate în limitate, acest lucru se datorează dimensiunii lor mari, interacțiunea cu alte proteine ale membranei, elemente de citoschelet sau matrice extracelulare.
proteine membrana nu fac miscari dintr-o parte în cealaltă membrană (flip-flop „hamei), cum ar fi fosfolipide.