Proteine. Structura și funcția proteinelor sau a proteinelor predomina cantitativ asupra tuturor celorlalte macromolecule ale unei celule vii. Proteinele sunt implicate în toate procesele biologice, realizând o varietate de funcții: cataliză enzimatică; transport și depozitare; reducerea și mișcare; apărare imună; transmiterea de informații într-o celulă; reglarea metabolismului; suport mecanic și așa mai departe. Fiecare proteină are o structură caracteristică unică numai lui și funcția unică aceeași măsură diferită de funcția altor proteine. Protein Protein Structure - compuși macromoleculari (polimeri), constând dintr-o-aminoacizi - unități monomere legate între ele prin legături peptidice. Toate cele 20 de aminoacizi care apar in proteine, acesta este un aminoacid, o caracteristică comună este prezența unei grupări amino - NH2 și gruparea carboxil - COOH la un atom de carbon. a-aminoacizi sunt diferite una de cealaltă structură de grup R și deci proprietăți. Toți aminoacizii pot fi grupați pe baza polarității R-grupe, adică, capacitatea lor de a interacționa cu apă la pH-uri biologice.
legături peptidice formate prin reacția unei grupări amino a unui aminoacid cu o grupare carboxil a unui alt aminoacid: legătură peptidică - este o legătură covalentă amidică care leagă aminoacizii din lanț. Prin urmare, peptidele - este un lanț de aminoacizi. Lanțul polipeptidic are o direcție definită, deoarece capete diferite - sau un grup amino liber (N-terminal), sau o grupare carboxil liberă (C-terminal):
secvența de aminoacizi a lanțului de imagine începe cu N-aminoacidul terminal. Cu aceasta începe numerotarea resturilor de aminoacizi. Lanțul polipeptidic se repetă o grupare: -NH-CH-CO. Acest grup formează scheletul peptidic. În consecință, lanțul polipeptidic este alcătuit dintr-un miez (schelet) având o structură regulată, repetarea și individuale grupări R din catena laterală. Structura primară este caracterizată prin ordinul (secvența) de aminoacizi în intercalarea lanț polipeptidic. Chiar și o compoziție identică cu acidul lungimii și amino a peptidelor pot fi substanțe diferite, deoarece secvența de aminoacizi din catena la ele diferite. Secvența de aminoacizi într-o proteină este unic și este determinată de gene. Chiar și mici modificări în structura primară se poate schimba în mod serios proprietățile proteinei. Ar fi incorect să tragem concluzia că restul de aminoacid din fiecare proteină necesară pentru a menține structura normala si functia de proteine. De exemplu, am identificat mai multe secvențe de opțiuni ale hemoglobinei funcționează normal. Explicația constă în înțelegerea conformației proteinei și va fi dat mai târziu.
Conformației lanțurilor polipeptidice
Proprietățile funcționale ale proteinelor sunt determinate prin conformația lor, adică aranjament al lanțului polipeptidic în spațiu. conformații Unicitatea pentru fiecare proteină este determinată de structura sa primară. Proteinele sunt două niveluri de conformație a lanțului peptidic - structura secundară și terțiară. Structura secundară a proteinelor este determinată de capacitatea grupurilor de legătură peptidică la interacțiunile hidrogen: C = O. HN.
Pe ambele părți ale unei legături peptidice rigid poate rotatia: y și j sunt unghiurile care caracterizează rotația în jurul legăturilor simple și C, -C C o grupare -N.
Conformația lanțurilor polipeptidice: a - a-helix, b - foaie -skladchaty b.
Structura terțiară a proteinelor globulare este orientarea în spațiu a lanțului polipeptidic care conține o-helix, b-structura și porțiunile fără structura periodică (încâlceală dezordonat). pliere forme suplimentare de lanț polipeptidice răsucite o structură compactă. Acest lucru are loc în primul rând ca rezultat al interacțiunii dintre catenele laterale ale resturilor de aminoacizi. Există mai multe tipuri de interacțiuni între grupări R, cea mai mare parte caracterul non-covalentă:
Comunicare, stabilizarea structurii terțiare:
- electrostatic forță de atracție între grupări R care poartă grupări ionice încărcate opus (legături ionice);
- legături de hidrogen între cele polare (hidrofile) grupări R;
- interacțiuni hidrofobe între nepolari (hidrofobi) R-grupuri;
- legături disulfurice între cele două molecule de radicali cisteină. Aceste legături sunt covalentă. Acestea cresc stabilitatea structurii terțiare, dar nu este întotdeauna necesar pentru moleculele de răsucire corespunzătoare. Un număr de proteine care pot fi absente.
Structura spațială a mioglobinei.
Lanțurile polipeptidice prezintă doar un atom de carbon. Red arată hem (componenta non-proteine).
Proteinele de domeniu cuprind globulelor distincte - domenii sunt formate din același lanț peptidic. Domenii conectate prin punți peptidice. lanț polipeptidic stivuire secundară și terțiară este complet determinată de structura sa primară.
Molecula de proteină este nativ (funcțional) conformație datorită prezenței unui număr mare de legături slabe, și denatures rapid atunci când condițiile se schimbă mediul din care depind aceste forțe. Schimbarea de temperatura, tăria ionică, pH și tratamentul cu agenți organici sau unele destabilizatoare pot duce la perturbarea conformația nativă, adică numită Denaturarea. agenți de denaturare formează legături cu grupările amino sau grupările carbonil din catena peptidică sau laterale anumite reziduuri de aminoacizi, înlocuind propriile legături intramoleculare în proteine, prin care structurile secundare și terțiare schimbă. Aceste modificări nu afectează structura primară, în care activitatea biologică a proteinei este pierdut.
În anumite condiții, proteina denaturată poate fi renativirovan. Acest lucru se întâmplă atunci când eliminați de denaturare sau factor destabilizator. De exemplu, îndepărtarea ureei polipeptide dializați se recupereaza spontan conformația nativă. Același lucru se întâmplă cu răcirea lentă a proteinei denaturate prin încălzire:
Aceasta confirmă faptul că lanțul peptidic caracter de stabilire predeterminat structurii primare.
Interacțiunea proteinelor cu liganzi
Proprietatea principală a proteinei, oferind funcția sa este interacțiunea selectivă cu o anumită substanță - ligand. Liganzii pot fi substanțe de natură diferită, ca compuși cu greutate moleculară scăzută și macromoleculele, inclusiv proteine. Pe proteina molecule au zone la care este atașat un ligand - situsuri de legare cu sau situsuri active. situsurile de legare sunt formate din resturile de aminoacizi învecinați care rezultă în formarea structurii secundare și terțiare. Contactul dintre proteine și ligandul poate fi non-covalent și covalent. interacțiune cu specificitate ridicată ( „recunoaștere“), proteine și ligandul furnizat de structura complementarității structura spațială de legare centrală a ligandului. Sub complementaritate înțeles chimice și potrivirea spațială a centrului activ al proteinei și ligandul. Interacțiunea dintre proteina P și ligandul L este descrisă de ecuația:
proteină + complex de proteine ligand ligand↔.
Kdiss. = [P] x [L] / [PL]. Aici K Diss. este constanta de disociere a complexului. Din reacția de echilibru a ecuației rezultă că, dacă [P] = [PL], apoi K Diss. = [L]. Ecuația [P] și [PL] semisaturată are loc atunci când ligandul proteină, adică 50% din moleculele de proteine legate de ligand; și 50% sunt gratuite. Prin urmare, K Diss. o astfel de concentrare este L, la care se atinge saturația de proteine cu 50%. Modificarea concentrației PL la o concentrație constantă de P și creșterea concentrațiilor de L descrie o curbă hiperbolică. Valoarea maximă a PL este că toate proteinele asociate cu ligandul (curba de saturație):
Programeaza o saturație ligand proteină
Conform curbei de saturație poate fi determinată Kdiss. și, în consecință, pentru a estima afinitatea ligandului la proteină. Mai mici Diss K. mai mare afinitatea L și P.
Structura cuaternară și cooperativitatea
Proteinele sunt structuri primare, secundare, terțiare și cuaternare:
Nivelele proteinei de organizare structurală structura caracteristică cuaternară a proteinelor construite din două sau mai multe lanțuri peptidice. Proteinele de acest tip sunt numite oligomeri. Structura cuaternară - această cantitate, și o metodă de stabilire a lanțurilor polipeptidice (protomers) în spațiul:
Structura cuaternară a hemoglobinei: A - Modelul moleculei de hemoglobină, fiecare protomer conține hem (reprezentate în formă de disc); b - schema de contact de complementaritate suprafețe protomers.
Protomers sunt legate între ele printr-o necovalente (ionic, hidrogen, hidrofobe). În care protomers reacționează între ele numai anumite porțiuni ale suprafeței sale (porțiuni de contact). Reciprocă „recunoaștere“ a zonelor de contact bazate pe principiul complementarității. Fiecare protomer interactioneaza cu o alta, la mai multe puncte. În consecință, complexele eronate din oligomer sunt practic imposibile. Proteinele oligomerice sunt capabili de a interacționa cu mai mulți liganzi la centrele de la distanță unul față de celălalt. Legarea unu protomer la un ligand alterează conformația protomer, precum și toate oligomerului și, în plus, afinitatea pentru alți liganzi. Astfel, activitatea funcțională a proteinei oligomeric poate fi reglată de către liganzi alosterice. Relația dintre structura de proteine și funcția sa poate fi considerată, de exemplu, două proteine înrudite: mioglobina și hemoglobina. Mioglobina - monomer (constând dintr-un singur lanț polipeptidic), funcția de bază - stocarea de oxigen in tesuturi. Avand o mare afinitate pentru oxigen, mioglobina se atașează cu ușurință și trimite numai oxigenul cu munca musculară intensă, atunci când presiunea parțială a oxigenului scade sub 10 mm Hg. Art. Hemoglobina - tetramer (protomers este format din patru). Funcția principală a hemoglobinei - reversibil legarea cu oxigen in plamani, unde presiunea parțială a oxigenului este mare și hemoglobina reacționează cu patru molecule de oxigen. Figura prezintă datele privind capacitatea mioglobinei și hemoglobinei de a lega oxigenul:
curba de saturare cu oxigen a hemoglobinei și mioglobinei
Forma hiperbolică a curbei în procesul de legare a mioglobinei este tipic pentru o moleculă de ligand (în acest caz, O 2), singurul loc din molecula de proteină constând dintr-un singur lanț polipeptidic. Curba sigmoid se obține pentru hemoglobina este caracteristică proteinelor ce conțin mai multe lanțuri de peptide și care au multiple situsuri de legare. În acest caz, se manifestă un efect cooperativ pozitiv care este explicată după cum urmează: primul ligand legat (O 2) facilitează legarea unei a doua molecule de O 2 la a doua hem, care la rândul său, facilitează legarea unei a treia moleculă de O 2 la al treilea hemului, iar acest lucru facilitează legarea urmă moleculei 2. pe țesuturile CO 2 și H 2 O formate în timpul catabolismului de produse alimentare interacționează cu hemoglobina și scad afinitatea sa pentru oxigen, care facilitează furnizarea de oxigen la tesuturi. În eritrocite, există, de asemenea, alosterica ligand 2,3-difosfogliceratului, capabil să reacționeze cu deoxyhemoglobin. Acest lucru previne rebinding oxigenului eliberat la hemoglobină. Astfel, hemoglobina liganzilor de legare în țesuturi cu presiune parțială relativ ridicată alosterica pentru a furniza oxigen la tesuturi. Din aceste exemple trebuie să se concluzioneze că efectul allosteric este rezultatul legării la o anumită porțiune a proteinei ligand. Acest lucru determină o schimbare semnificativă într-o moleculă de proteină, care la rândul său afectează activitatea altor site-spațial la distanță. modificări conformaționale ale proteinelor de cooperare oligomerici sunt baza mecanismului de reglementare a activității funcționale nu numai a hemoglobinei, ci și a multor alte proteine.
Proteinele simple și complexe
Dacă, în plus față de proteinele lanțului de peptide conțin de asemenea componente acide non-amino ale naturii, astfel de proteine sunt numite complexe. porțiunea Non-proteina numita grup si proteine protetice Apolipoproteina. Proteinele complex holoproteina pot disocia în componente: holoproteina ↔ apoproteina + grupare prostetică. Direcția reacției depinde de componentele holoproteina rezistență a legăturii. grupare prostetică pot fi agenți organici, ioni metalici, acizi nucleici, glucide, lipide si altele. Materie.