2.1. Proprietățile fizice și chimice ale proteinelor.
Proteine, precum și alți compuși organici, care posedă un număr de proprietăți fizico-chimice care sunt cauzate de structura moleculelor lor.
Proprietățile chimice ale proteinelor sunt extrem de diverse. Radicalii amino care posedă natură chimică diferită, molecula proteinic poate intra în diferite reacții.
2.1.1. Acid Ba proprietăți evidente de molecule proteice
Ca și aminoacizi, proteine se combină ca Ba cu semnificație clinică. și proprietăți acide, adică. e. sunt polielectrolții amfoteri.
In proteine, principala contribuție la formarea proprietăților acide contribuie radicalilor cu sarcină. situate pe suprafața Globula proteine.
Ba proprietăți evidente de proteine asociate cu aminoacizi cum ar fi arginina. lizină și histidină (m. e. au aminică sau imino).
Proprietățile acide ale proteinelor legate de prezența glutamic și aminoacizi aspartic (au o grupare carboxil suplimentar).
Fiecare proteină are o anumită solubilitate, care depinde de natura proteinei și compoziția solventului.
Solubilitatea proteinei depinde de:
a) compoziția de aminoacizi, care este sarcina moleculei de proteină: .. resturile cât sunt mai mari de proteine conține polar și Charged de aminoacizi, cu atât mai mare solubilitatea.
b) prezența stratului hidratat (polar și încărcat radicali de aminoacizi legați dipoli de apă, care se formează în jurul stratului moleculă de proteină hidratat).
Aditie la soluția apoasă de proteină, agenți de deshidratare (alcool, acetonă) cauzează distrugerea stratului de hidrat și proteina precipită.
Funcțiile biologice specifice ale proteinelor, cum ar fi enzime sau hormoni, dependente de conformație lor, care tulburările pot conduce la pierderea activității biologice. În acest sens, o proteină, are o conformație normală, se spune că este în stare sa nativă (naturală).
Proteina nativă este o proteină care are o conformație (structură spațială) determină o funcție biologică specifică a moleculei.
Destul modificări moi ale condițiilor fizice, incluzând modificări ale pH-ului, temperaturii sau tratare cu soluții apoase ale unor compuși organici (detergenți, uree sau etanol) pot perturba această conformație. Proteinele supuse acestor influențe, Denaturarea (Figura 2.1.):
Fig. 2.1. Denaturarea a moleculei de proteină
Denaturatsiyabelkov - distrugerea unei cuaternara, structuri terțiare și parțial secundare prin rupere interacțiuni slabe necovalente (hidrogen, ionice, hidrofobe) și legături disulfidice care implică pierderea funcției de proteine.
În cazul în care distinge denaturarea și degradarea proteinelor. Când fragmentarea are loc o degradare a structurii primare și formarea de fragmente ale macromoleculei de proteine, adică. E. Forma oligopeptide inactive biologic.
Un exemplu de denaturare a moleculei de proteină poate fi Denaturarea termică a proteinelor în soluție la 50-60º, din cauza ruperii interacțiunilor necovalente. prin care o structură terțiară.
Denaturarea efectuate în condiții blânde, adesea este reversibilă. t. e. prin îndepărtarea denaturantului este restabilită (renaturare) conformația nativă a moleculei de proteină. Pentru o serie de recuperare de proteine poate fi deținută 100%, fără a ține seama la ea numai hidrogen și legături hidrofobe, dar, de asemenea, punți disulfurice.
Când Denaturarea reversibilă este restaurată și activitatea biologică a proteinelor.
Aceste date oferă dovezi suplimentare că structurile secundare și terțiare ale proteinelor sunt predeterminate secvență de aminoacizi.