Specificitatea - cea mai importantă proprietate a enzimei, determinarea importanței biologice a acestor molecule. Distinge substratul și specificitatea catalitică a enzimei, situsul activ definit de structura (Fig. 2-2).
1. Substrat Specificitatea
Sub specificitatea de substrat al fiecărei enzime înseamnă capacitatea de a interacționa cu doar una sau mai multe anumite substraturi. distinge:
specificitate de substrat absolut;
specificitate de substrat Group;
specificitate de substrat absolut
Site-ul activ al enzimelor având o specificitate de substrat absolut este complementar doar un singur substrat. Trebuie remarcat faptul că astfel de enzime în organismele vii nu este suficient.
enzimă EXEMPLU cu specificitate de substrat absolut - arginase, arginina catalizează reacția de scindare a ureei și ornitina:
Un alt exemplu al unei enzime cu o specificitate de substrat absolut - ureazei catalizează hidroliza ureei în dioxid de carbon și amoniac.
Grupa specificitatea substratului
Cele mai multe enzime catalizează același tip de reacție cu o cantitate mică (bandă) este substraturi similare structural.
Astfel, enzima lipaza pancreatică catalizează hidroliza grăsimilor în duoden, catalizând conversia oricăror molecule de grăsime (triacilglicerol) la molecula monoatsilglitserola și două molecule de acizi grași superiori. Lipaza pancreatică hidrolizează o legătură ester la atomii de carbon ai α-glicerol, indiferent de partea de acid gras a moleculelor de grăsime
Cele mai multe dintre enzime proteolitice proteine hidroliza, un grup are specificitatea de substrat, hidrolizarea legăturilor peptidice formate de aminoacizi diferiți.
În prezența substratului enzimatic mai multor izomeri stereo prezintă specificitate absolută.
la una dintre ele. La om, specificitatea observată a enzimei la următoarele stereoizomeri.
2. Specificitatea catalitică
Enzima catalizează substratul Adjoint de conversie în conformitate cu una dintre posibilele modalități de transformare a acestuia, această proprietate este asigurată de structura situsul catalitic al situsului activ al enzimei și este numită specificitate catalitică sau cale de specificitate de substrat de conversie. Astfel, o moleculă de glucoză-6-fosfat în celulele hepatice umane - un substrat de 4 enzime diferite; Foz foglyukomutazy, glucozo-6-fosfatfosfatazy, phosphoglucoisomerase și glucoză-6-fosfat dehidrogenază. Cu toate acestea, datorită caracteristicilor structurale ale acestor enzime, situri catalitice are loc diferit de conversie a acestui compus, pentru a forma 4 produse diferite (vezi. Schema de mai jos)
39. Mecanismul de acțiune al enzimelor 1. Formarea Enzyme substrat complex Faptul că enzimele au o specificitate înaltă, permis în 1890 a fost desemnat ipoteza că situsul activ este complementar cu un substrat enzimatic, adică Aceasta corespunde cu el ca „cheie de blocare“. După reacția substratului ( „cheia“) la situsul activ ( „Castelul“) există o conversie chimică a substratului în produs. site-ul activ este privit ca o structură stabilă, hard-determinist.
În 1959, o altă versiune a ipotezei „blocare și tasta“ a fost propus, care explică evenimentele din site-ul activ al enzimei. Conform acestei ipoteze, centrul activ al structurii este relativ flexibilă la substrat. Substratul interacționează cu situsul activ al enzimei, aceasta determină o schimbare în conformația sa, ceea ce duce la formarea complexului enzimă substrat, un substrat favorabil pentru modificări chimice. În acest caz, molecula de substrat se modifică, de asemenea, conformația rezultând o mai mare eficiență a reacției enzimatice. Această „ipoteza ajustajului indusă“ a fost confirmată mai târziu.