Procesul de schimbare a conformației native (naturale) a moleculei de proteină numită Denaturarea.
Aceste modificări se referă la fizice, biologice, și într-o mai mică măsură, proprietățile chimice ale proteinei.
In acest proces: cuaternara distrus (agregarea necovalentă a două sau mai multe lanțuri de polipeptide având structura terțiară) și terțiară (structura completa trei proteine de dimensiuni - încurcare) proteină struktrury; parțial - structura secundară a moleculei de proteină (orientarea spațială a lanțului polipeptidic - helix) și nu
schimbarea structurii primare (compoziția de aminoacizi și localizarea secvenței de resturi din lanțul polipeptidic).
Printre factorii care cauzează denaturarea proteinei în timpul coacerii produselor alimentare care pot fi menționate tratament mecanic și termic.
Denaturarea proteinelor la prelucrarea are loc, cum ar fi atunci când biciuire oul în timpul preparării structurii spumei, ceea ce duce la denaturarea parțială sau completă a proteinelor prezente într-o structură de spumă sub formă de filme subțiri (denaturante de suprafață).
Denaturarea termică a proteinelor este unul dintre procesele fizice și chimice de bază care au loc în produsele de origine animală și vegetală în prelucrarea produselor lor în catering și afectând calitatea acestuia.
Denaturarea termică a alimentelor proteice este un proces ireversibil.
In prezent, Denaturarea mai studiat de proteine globulare solubile.
Când Denaturarea are loc distrugerea „hard“ structura proteinei (miez hidrofob) și este apoi repetată de auto-organizare.
Atunci când este încălzit, interacțiunile intramoleculare sunt slăbite prin ruperea legăturilor slabe (hidrogen, Van der Waals), crește mobilitatea în lanț polipeptidic, pătrunde în porii porțiunii hidrofobe a apei globulelor (la o anumită temperatură) deoarece ea distruge Globula și lanțul polipeptidic desfășurare și organizează pentru a forma o noua conformație de proteine (bobina), care își pierde astfel, structura sa nativă și, în consecință, proprietățile biologice și fizice.
Trebuie remarcat faptul că complexitatea structurii fizice și chimice a proteinelor este cauza diversității proprietăților care pot fi schimbate sau dispar în timpul Denaturarea.
Cele mai importante schimbări care au loc în timpul Denaturarea majorității proteinelor, care pot fi măsurate cantitativ, sunt: pierderea sau reducerea solubilității și capacitatea de a se umfla; pierderea activității biologice; grupuri crește reactivitatea membrilor moleculelor de proteine; schimbare în formă sau mărime
molecule.
Adâncimea modificărilor Denaturarea proteinelor depinde de temperatura, durata expunerii la căldură, pH-ul și mediu cu umiditate, cu creșterea care crește.
O condiție prealabilă pentru denaturarea proteinei este prezența apei.
În sistemele umede, acest proces este mult mai puternic, în timp ce reducerea apei încetinește schimbările denaturante, sau nu se produce dacă proteina este încălzită complet uscat.
Fiecare proteină are o regiune caracteristică de stabilitate, care de obicei maximă la pH fiziologic.
Cele mai multe proteine denaturate la pH sub 3 sau peste 10, dar există și excepții
(De exemplu, ou lizozimul alb este relativ stabil la pH 11).
Ca rezultat al Denaturarea proteinelor IEP oarecum deplasată spre partea alcalină.
Proteinele alimentare sunt caracterizate prin diferite Denaturarea temperatură.
Cele mai multe proteine denaturate la 60 până la 80 ° C, dar sunt proteine, temperatura de denaturare care este sub sau peste valorile specificate.
De exemplu, laptele lactoglobulina sunt termostabile și tropomyosin în țesutul muscular, în timp ce temperatura caracteristica Denaturarea inferioară a cărnii mioalbumina.
Consecința Denaturarea termică a proteinelor este de a le modifica coloidala de stat numit de coagulare.
Creșterea reactivității în cadrul grupurilor de molecule de proteine asociate cu apariția Denaturarea grupărilor sulfhidril (-SH), care pot cataliza procesul de agregare a moleculelor de proteine.
Creșterea numărului de SH grupe observate în timpul încălzirii laptelui (mai ales în intervalul de la 70 la 80 ° C).
Prezența grupărilor reactive macromoleculele de suprafață ale proteinelor denaturate prezente în stare coloidală, facilitează interacțiunea lor unul cu celălalt datorită apariției legăturilor intermoleculare (hidrogen, bisulfura, etc.), ceea ce conduce la integrare (agregare) a particulelor proteice.
Acest proces se numește coagulare (coagulare). în care proteina este schimbat starea coloidala, în funcție de concentrația de proteină în soluție.
Postdenaturatsionnoy cursul proteinelor de coagulare sunt afectate de numeroși factori.
Coagularea mai completă are loc la punctul izoelectric, în timp ce deplasarea pH-ului într-o direcție sau cealaltă parte a complică procesul de coagulare.
Adăugarea de proteine pentru săruri neutre dizolvate (de exemplu, clorură de sodiu) facilitează procesul de coagulare, în timp ce zahărul, alcooli polihidroxilici, aldehide, acizi grași inhibă proteinele de coagulare.
Încălzirea în diluat coloizilor proteine (lactalbumină, proteine din lapte sucuri de legume, fructe si boabe, proteine din carne solubile, pești, păsări, care au căzut în apă în perioada de coacere inițială), la o anumită temperatură conduce la coagularea lor pentru a forma fulgi reprezentând gel.
Sistemul de soluție coloidală în același timp, a distrus.
Ca rezultat, de fierbere de lactalbumină lapte complet denatura, coagula și fulgi de formă se așeze pe vasele de jos și părțile laterale.
Primii fulgi de proteină coagulată este deja observată la 60 ° C
Creșterea temperaturii și creșterea timpului de încălzire a accelera considerabil acest proces.
După încălzirea coloizilor concentrate (proteine din ou), la o anumită temperatură (aproximativ 80 ° C), proteinele închegate formează un gel continuu, păstrând în întreg sistemul său, apă (1 g proteină păstrează aproximativ 6 g de apă - ou fiert).
crește densitatea gelului cu creșterea temperaturii și durata
încălzire.
Încălzirea a fost udată geluri (caș cazeină, proteine miofibrilară de tesut muscular, proteine cereale umflate și leguminoase, proteinele de gluten) este comprimarea și presarea pe o parte din lichid reținut pentru a forma coagels.
Volumul Coagels este redus și rezistența mecanică crește.
Aceste modificări cresc odată cu creșterea temperaturii și a duratei
căldură.
Denaturarea termică a proteinelor are un impact pozitiv asupra calității produselor de catering, care se manifestă după cum urmează.
enzime denaturați își pierd activitatea lor biologică, care îmbunătățește, de exemplu, calitatea produselor coapte de aluat secară datorită inactivării enzimei a-amilazei, care descompune la temperatura de 70 ° C, în timp ce în aluat de grâu, la o temperatură de peste 80 ° C
Atunci când proteina de ouă de gătit albușul de ou, ca urmare a denaturante pierde proprietățile antifermental, ceea ce contribuie la digestia și asimilarea acesteia.
Proteinele denaturați (temperatură care nu depășește 70 ° C), mai bine digerate
enzime digestive decat nativ.
Deoarece temperatura de 70 ° C nu este suficientă pentru a aduce produse de catering la pregătire culinară, a crescut la 80 ° C sau mai mult (cerințele regulilor sanitare).
La aceste temperaturi, există un sigiliu semnificativ de geluri de proteine care agravează condițiile de expunere la enzime proteolitice și, în consecință, digestibilitatea lor.
Denaturarea termică și coagularea proteinelor este una dintre principalele procese fizico-chimice ce au loc în timpul carne termice gătire, carne de pasăre, organe de pește, ouă, făină de copt culinar (prăjituri, plăcinte, gogoși, etc.), produse de cofetarie (biscuiți, budinci și puf produse de patiserie etc.) și produse de patiserie, preparate calde dulci (budinci sufleuri), provocând formarea de calitatea lor (textura, consistența, culoarea, aspectul, și alți indicatori de ieșire).
In procesul de proteine de catering de producție sunt încălzite la o temperatură (130 ° C 80.) semnificativ peste temperatura lor și menținut la Denaturarea aceste temperaturi la un moment dat.
Temperaturi crescute și prelungite de încălzire determină modificări chimice suplimentare ale moleculelor de proteină (degradare parțială), care este manifestarea care emisia de substanțe volatile (hidrogen sulfurat, amoniac și altele.).