.orbiruetsya, numit un ligand.
1) Un substrat de proteină-ligand enzimă.
2) ligand Substanța proteină trasportnaya transportată.
3) Anticorpi Ligand (imunoglobuline) antigen.
4) neurotransmițător Ligand sau hormonul receptor al hormonului sau neurotransmitator.
Proteina poate schimba conformația sa, nu numai în interacțiunea cu ligandul, dar, de asemenea, ca rezultat al oricărei interacțiuni chimice. Un exemplu de o astfel de interacțiune poate adera la un rest de acid fosforic.
În natură, proteinele au mai multe state conformationala termodinamic favorabile. Această stare nativă (naturală). Natura (Lat.) Nature.
molecule de proteine native
Native - este un set unic de proprietăți biologice ale unei molecule de proteină fizice, chimice, fizice, chimice și, care aparține ei atunci când o moleculă de proteină naturală într-o stare naturala, (nativ).
De exemplu: proteine lentila ochiului - cristalinul - are doar transparență ridicată în stare nativă).
Pentru a indica procesul prin care se pierd proprietățile proteinei native, utilizarea pe termen Denaturarea.
DENATURATSIYA- această privare de proteine proprietățile sale naturale, native, însoțită de distrugerea cuaternara (dacă era), structura terțiară și uneori secundară a moleculei de proteină care duce la distrugerea legăturilor disulfurice și tipuri slabe implicate în formarea acestor structuri. Structura primară este păstrată, deoarece se formează prin legături covalente puternice. Distrugerea structurii primare poate să apară numai ca rezultat al hidrolizei moleculei de proteină prelungită prin fierbere în soluție acidă sau alcalină.
Factori care cauzează denaturarea proteinei
Factorii care cauzează denaturarea proteinei poate fi împărțită în fizică și chimică.
1. temperaturi ridicate. Pentru diferite proteine caracteristice de sensibilitate diferită la căldură. O parte a proteinei este supusă denaturant deja la 40-500S. Astfel de proteine sunt denumite termolabile. Alte proteine denaturate la temperaturi mult mai mari, acestea sunt stabile termic.
2. Radiațiile ultraviolete
3. X-ray și expunerea la radiații
5. Efecte mecanice (de exemplu, vibrații).
1. Acidul concentrat și alcaliilor. De exemplu, acidul tricloracetic (organic), acid azotic (anorganic).
2. Săruri de metale grele (de exemplu, CuSO4).
3. Solvenții organici (etanol, acetonă)
4. alcaloizi din plante.
5. Ureea în concentrații mari
5. Alte substanțe care pot perturba tipuri mai slabe de obligațiuni în moleculele proteice.
Impactul factorilor de denaturare utilizat pentru a steriliza echipamente si instrumente, precum și antiseptice.
In vitro (in vitro), este cel mai adesea un proces ireversibil. În cazul în care proteina denaturată este plasat în condiții similare cu un nativ, ea poate renatureze, dar foarte lent, iar acest fenomen nu este toate proteinele.
In vivo, în organism, poate fi rapid renaturare. Acest lucru este asociat cu dezvoltarea in vivo a proteinelor specifice care recunosc structura proteinei denaturate, sunt unite la acesta prin tipuri de obligațiuni slabe și de a crea condiții optime pentru renaturare. Astfel de proteine specifice, cunoscute ca proteine de șoc termic sau proteine de stres.
Există mai multe familii ale acestor proteine, acestea diferă în greutatea lor moleculară.
De exemplu, hsp 70 proteine cunoscut masa de soc termic de proteine de 70 kDa.
Aceste proteine exista in toate celulele corpului. Ei efectua de asemenea funcția de lanțuri polipeptidice de transport gratuit prin membrane biologice și să participe la formarea structurilor terțiare și cuaternare ale moleculelor de proteină. Aceste funcții sunt denumite proteine de stres Chaperone. Când diferite tipuri de stres sunt induse sinteza proteinelor: atunci când corpul supraîncălzit (40-440S), boli virale, otrăviri cu săruri de metale grele, etanol, și altele.
molecula de proteine de șoc termic este format din două globulelor compacte conectate la lanțul liber:
Diferite proteine de șoc termic au planul general de construcție. Ele conțin toate domeniile de contact.
Diferite proteine cu funcții diferite pot conține aceleași domenii. De exemplu, diferite proteine de legare de calciu au aceleași pentru toate domeniu responsabil pentru legarea de Ca + 2.
Rolul structurii de domeniu este că oferă o mare oportunitate de proteine pentru a îndeplini funcțiile sale din cauza unui singur domeniu de deplasare în raport cu alta. Porțiuni care leagă două domenii mai slabe structural plasează în molecula acestor proteine. Este aici, care apare cel mai adesea legături de hidroliză și proteina este distrusă.
Proprietățile fizico-chimice ale proteinelor. proteină solubilă în apă
Cele mai multe proteine hidrofile. Cu toate acestea, moleculele de proteine sunt foarte mari, astfel încât proteinele nu pot forma soluții adevărate și coloidale numai. Manifestarea exterioară a acestei legi - l Tyndall efect (il.