3.4.1 Activitatea enzimelor. Una dintre caracteristicile distinctive primare ale enzimelor este activitatea lor extrem de mare. În virtutea acțiunii catalitice (activitatea) a enzimelor în sute de mii de ori mai mari decât catalizatorii convenționali. Enzime crește viteza de reacție catalitică la 10 8 ... 10 până la 20 de ori.
Pentru exprimarea activității catalitice în conformitate cu recomandările Uniunii Internaționale de Biochimie folosite Cat. Katal (kat) - o activitate catalitică care poate efectua reacția la o rată de 1 mol pe secundă, măsurarea activității sistemului predeterminat. In cele mai multe cazuri, activitatea catalizatorului este exprimată în mikrokatalah (mkkat) nanokatalah (nkat) sau pikokatalah (pkat), care corespunde vitezei de reacție, exprimată în micromoli și picomoli pe secundă.
Una dintre valorile cheie derivate este activitatea catalitică specifică a enzimei, care poate fi exprimată în catolitul la 1 kg (cat / kg). O altă variabilă este derivat activitatea catalitică molară, exprimată în catolitul per mol de enzimă.
3.4.2 Specificitatea enzimelor. Specificitatea (alegerea ratei Flow) a activității enzimatice exprimată în capacitatea lor de a cataliza un act de reacție bine definită pe un anumit substrat sau o anumită legătură în substrat fără formarea de produse secundare, ca rezultat.
Existența anumitor enzime pentru fiecare tip de reacții chimice care au loc în celulă - legea fundamentală a biologiei. Specificitatea enzimei este cauzată de prezența moleculei de proteină.
Există mai multe tipuri de specificitate - absolută, relativă și stereochimia.
- specificitate absolută este arătat că enzima acționează asupra unui singur substrat, chiar și pe o anumită conexiune în substrat.
Ureaza are specificitate absolută pentru uree. Această enzimă catalizează hidroliza ureei în amoniac și dioxid de carbon:
specificitate absolută a catalazei, clivarea peroxid de hidrogen în apă și oxigen:
- Specificitatea relativă a grupului enzimei manifestată în faptul că nu poate acționa singur, dar mai multe substraturi referitoare la una sau mai multe clase de compuși organici. Astfel, enzima piruvat decarboxilaza catalizează decarboxilarea acidului piruvic pentru a forma acetaldehida și dioxid de carbon. Dar aceeași enzimă decarboxilat și acid alte a-ceto cu un lanț de carbon lung, dar cu viteza de reacție de extensie a lanțului scade semnificativ.
- specificitate stereochimică. Enzimele care acționează numai asupra stereoizomerică specifică a substratului.
Specificitatea activității enzimatice conduce la faptul că transformarea substanțelor în organism este strict ordonat, definind calea de-a lungul căreia agenții de conversie. Datorită specificității enzimei directioneaza reacție de același fel.
3.4.3 labilității enzimelor. Această dependență de activitatea lor asupra factorilor de mediu. Rata reacției enzimatice depinde de următorii factori.
- Efectul temperaturii. Efectul temperaturii asupra acțiunii enzimei se manifestă în același mod ca și în toate procesele chimice. Creșterea temperaturii la 10 ° C, în conformitate cu regula van't Hoff crește viteza reacției enzimatice a 2 ... 3 ori. Cu toate acestea, o astfel de accelerare se observă în intervalul de temperatură bine definită - 40 ° C (Figura 7.). Temperatura optimă nu este constantă, cu creșterea duratei reacției este deplasată spre temperaturi mai scăzute. Acest caracter de influența temperaturii datorită acțiunii a doi factori: pe de o parte, cu o creștere a temperaturii mărește viteza de reacție a enzimei, iar pe de altă parte - există inactivarea enzimei din cauza denaturarii proteinei care conduce la o reducere continuă a concentrației de enzimă activă.
Figura 7. dependența de viteză # 965; reacția enzimatică
temperatura t (° C)
inactivarea termică a enzimelor este aproape întotdeauna rezultatul denaturarea proteinei, care este parte a enzimei.
- Influența aciditate (pH). Pentru fiecare enzimă este caracterizată printr-o anumită regiune a pH-ului optim la care enzima prezintă activitate maximă (Fig. 8).
Fig. 8. Dependența de viteză # 965; PH-ul reacției enzimatice miercuri
Efectul pH-ului asupra acțiunii enzimei se bazează pe faptul că există o schimbare responsabilă de diferite grupuri de proteine în situsul activ al enzimei, provocând o schimbare substanțială în conformația lanțului polipeptidic. Pentru fiecare enzimă cunoscut pH-ul optim la care activitatea catalitică maximă. Enzimele sunt cele mai active într-un interval relativ îngust de oscilații ale pH-ului. Cea mai mare enzimă plantă are un optim în intervalul de pH fiziologic - 4,0 ... 7,0 (# 945-amilaza este mai sensibilă la acidifiere).
- Efectul inhibitorilor si activatori. Efectele majorității enzimelor depinde de prezența unui număr de substanțe care conduc la enzimă inactivare. Aceste substanțe sunt denumite inhibitori.
Inhibitorii sunt o acțiune comună și specifică. General Binding Inhibitorii acționează pe partea de proteine a enzimei, și anume - frmenta blocheaza site-ul activ.
Inhibitorii sunt împărțiți în reversibil și ireversibil. inhibitori ireversibili se leaga sau distruge gruparea funcțională a moleculei de enzimă necesară pentru a prezenta activitate catalitică, activitatea enzimei nu a fost restaurat chiar dacă inhibitorul este eliminat în orice mod.
Site-ul a moleculei de enzimă pentru care un inhibitor care alterează conformația enzimei, numit centru de alosteric. și enzimele corespunzătoare - alosterici (din cuvintele grecești „Allos“ - cealaltă). Substanțele care sunt atașați la centrul alosteric, numit efectori.
Activatorii sunt substanțe care măresc viteza reacțiilor enzimatice. Acestea sunt câteva dintre ionii metalici. Pentru a activa citocromoxidază, catalaza, peroxidaza, ionii de fier sunt necesare, polifenoloxidază - ioni de cupru, hexochinază - .. ioni de magneziu etc. Prin activatori includ compuși organici care conțin grupări amino și sulfhidril.