Enzime (fermentare fermentum latină, începutul fermentației;. Sinonim cu enzime) - substanțe specifice naturii proteine, sunt prezente în țesuturile și celulele tuturor organismelor vii și sunt capabili de a accelera de multe ori apar în reacțiile chimice ale acestora. Substanțele în cantități mici, care accelerează o reacție chimică prin reacție cu compuși reactivi (substraturi), dar nu și o parte din produsele formate și rămân neschimbate, la sfârșitul reacției, denumite catalizatori. Enzimele sunt natura biocatalizatori proteine. Catalizarea marea majoritate a reacțiilor biochimice din organism, F. reglează metabolismul și energia, jucând astfel un rol important în toate procesele vitale. Toate manifestările funcționale ale organismelor vii (respirație, contracția musculară, transmiterea impulsurilor nervoase, reproducere etc.) furnizate de acțiunea sistemelor enzimatice. Reacțiile catalizate F. pluralitate sunt sinteza, descompunerea și conversia altor proteine, lipide, carbohidrați, acizi nucleici, hormoni și alți compuși.
Toate enzimele sunt natura proteinelor. Acestea sunt proteine fie simple, în întregime construite din lanțuri polipeptidice și se dezintegrează în hidroliza numai aminoacizi (de exemplu, enzime hidrolitice tripsina și pepsina, ureazei) sau - în majoritatea cazurilor - proteine complexe care conțin în plus față de partea de proteine (apoenzimei) component neproteic (coenzima sau grupare prostetică).
Pentru specificitatea substratului - capacitatea de a accelera selectiv anumită reacție - distinge VF având o specificitate absolută (adică, care acționează pe o singură substanță specifică și catalizează conversia doar o anumită problemă), și având o rudă F. sau grup de specificitate (adică, catalizare conversia molecule având anumite similitudini). Primul grup include, în special, F. utilizând ca substrat anumiți stereoizomeri (de exemplu, zahăr și L aminoacizi sau seria D). F. Exemple caracterizate specificitate absolută sunt ureazei catalizează hidroliza ureei la NH3 și CO2. lactat dehidrogenaza, oxidază, D și L aminoacizi. Specificitatea relativă este caracteristică a multor enzime,
inclusiv pentru clasa hidrolază de enzime: proteaze, esteraze, fosfatazele.
F. din catalizatori anorganici se disting nu numai prin natura chimică și specificitatea de substrat, dar, de asemenea, capacitatea de a accelera reacția în condiții fiziologice, tipice pentru activitatea vitală a celulelor vii, țesuturi și organe. F. Viteza catalizate reacții depinde de mai mulți factori, în primul rând - natura enzimei cu activitate scăzută sau ridicată precum și pe concentrația de substrat, în prezența activatorilor sau inhibitori ai mediului, temperatura și mediul de reacție (pH). În anumite limite, viteza de reacție este direct proporțională cu concentrația de substrat și, pornind de la o anumită concentrație (saturarea) viteza de reacție nu variază odată cu creșterea concentrației de substrat. O caracteristică importantă a FV este constanta Michaelis (Km) - o măsură a afinității între FA și substratul corespunzând concentrației substratului în mol / l, la care viteza de reacție este maximă la jumătate, iar în combinație cu substratul este jumătate din moleculele F. O altă caracteristică a enzimatic reacția este valoarea „numărul de enzimă revoluții“, care arată cât de multe molecule de substrat este transformată per unitate de timp per moleculă F.
Asemenea reacții chimice convenționale, reacții enzimatice sunt accelerate la temperaturi mai ridicate. Temperatura optimă pentru activitatea enzimatică a fost în mod tipic 40-50 °. La temperaturi mai mici, rata reacției enzimatice, de obicei redusă și la 0 ° funcționare AF este terminată. La depășirea temperaturii optime a scade viteza de reacție, și apoi reacția se oprește complet datorită Denaturarea progresive a proteinelor și F. inaktivatsip cunoscute, cu toate acestea, izolat F. rezistent la denaturare termică. Separate F. diferă în acțiunea lor pentru valoarea optimă a pH-ului. Multe F. sunt cele mai active la un pH aproape neutru (pH aproximativ 7,0), dar un număr de FA are un pH optim afara acestei regiuni. Astfel, pepsina este cel mai activ în mediu acid puternic (pH 1,0-2,0) și tripsina - în ușor alcalină (pH 8,0-9,0).
Impact semnificativ asupra activității AF are medie în prezența anumitor substanțe chimice: de creștere a activității activator și inhibitori F.,
suprimarea-l. Adesea una și aceeași substanță este un inhibitor de activator F. și alții. F. Inhibarea poate fi reversibil și ireversibil. Ca inhibitori sau activatori pot acționa adesea ca ioni metalici. Uneori, ionul metalic este o componentă permanentă, puternic legat adică centrul activ F. AF se referă la o proteină de metal complex, sau metaloproteinelor. Activarea unele FA poate avea loc folosind un alt mecanism care prevede scindarea proteolitică a precursorului inactiv F. (proenzime sau zimogenii) pentru a forma F. activă (de exemplu, tripsina).
F. Cele mai multe funcții în acele celule, care are loc in biosinteza lor. Excepțiile sunt enzime digestive sunt secretate în tractul digestiv, plasma de sânge F. implicate în coagularea sângelui, și altele.
Mulți F. izoenzimele caracterizat prin - enzime specii moleculare. Catalizarea aceeași reacție, F. anumite izoenzime pot diferi într-un număr de proprietăți fizice și chimice (structura primară, compoziția lor subunitate, pH-ul optim, stabilitate termică, sensibilitate la inhibitori și activatori, afinitatea pentru substraturi, etc.). Formele F. multiple includ isozymes determinate genetic (de exemplu, lactat dehidrogenază) și izoenzimele nongenetic care rezultă dintr-o modificare chimică a enzimei originale sau proteoliza sale parțiale (de exemplu, izoenzimele piruvat kinaza). Diferite izoforme ale FA pot fi specifice pentru diferite organe și țesuturi sau fracțiuni subcelulare. Ca regulă generală, mulți FA prezente în țesuturi în concentrații diferite și adesea în diferite izoforme, deși cunoscută și F. specifice anumitor organe.
Reglementarea activității reacțiilor enzimatice a variat. Aceasta se poate datora modificărilor factorilor care afectează activitatea, inclusiv F. pH, temperatură, concentrația de substraturi, activatori și inhibitori. Așa-numita alosterica F. capabil ca urmare a se alătura metaboliților site-uri non-catalitice - activatori și inhibitori - alterează configurația sterică a moleculei de proteină (conformație). În acest fel modificări ale interacțiunii site-ul activ cu substrat și, în consecință, F. Activitatea poate reglarea activității F.
prin schimbarea numărului de molecule sale ca rezultat al modulării ratei sale biosintetice sau degradare, precum și prin utilizarea diverselor izoenzime.
F. Investigarea este conectat direct cu problemele de medicina clinica. Tehnicile utilizate pe scara larga enzimodiagnostiki - Determinarea activității F. în materialul biologic (sânge, urină, fluid cerebrospinal, etc.) pentru diagnosticarea diferitelor boli. Terapia enzimatica implică utilizarea F. activatorilor și inhibitorilor lor ca produse farmaceutice. Atunci când acest lucru este utilizat ca F. nativă sau amestecuri ale acestora (de exemplu, formulările care conțin enzime digestive) si enzime imobilizate. K. prezent există câteva sute de boli ereditare cauzate de tulburări ereditare (de obicei, insuficiență w) definită F. care duce la defecte metabolice (vezi. Bolile de acumulare. Glicogenoza. Boli ereditari. Fermentopathy). Împreună cu defecte ereditare enzimopatii F. (F. modificări persistente ale organelor și țesuturilor, care conduc la dezvoltarea procesului patologic) sunt observate în multe alte boli.
Principii de determinare a activității enzimatice sunt variate și depind de obiectivele proprietăților studiu ale enzimei și natura reacției catalizate de acestea. Uneori, înainte de determinarea activității efectuat separarea parțială F. a țesutului, care poate include distrugerea țesutului și fracționare. Metode pentru cuantificarea reacțiilor enzimatice tind să fie reduse pentru a crea condiții optime pentru reacția in vivo și înregistrarea schimbarea concentrației substratului sau produsul coenzimei (direct în mediul de reacție sau prin eșantionare). Utilizate pe scară largă, spectrofotometrice fluorometric, barometric, polarimetrica, electrod, metode cyto- și histochimice.
Articole pe aceeași temă Enzimele
- Sânge din sânge (sanguis) - întreprindere tesatura lichid în transportul substanțelor chimice a corpului (inclusiv oxigen), prin care există o integrare a proceselor biochimice care au loc în diferitele celule și spațiile intercelulare în sistem unic. Sângele este compus.
- Infecții ale sistemului urinar la copii
- compoziția sângelui
Știri despre Enzimele
Discuție Enzimele
- Diagnosticare de toate sistemele și organele de homeostaziei goale. Diagnosticare de toate sistemele și organele homeostaziei cerebrale. Eficiente, nedureros și inofensiv. Pe baza acestor rezultate medicul face un program individual de reabilitare. [E-mail protejate] ru
- Diagnosticare de toate sistemele și organele de homeostaziei goale. Diagnosticare de toate sistemele și organele homeostaziei cerebrale. Eficiente, nedureros și inofensiv. Pe baza acestor rezultate medicul face un program individual de reabilitare. [E-mail protejate] ru
- Diagnosticare de toate sistemele și organele de homeostaziei goale.